Arquivamento definitivo por descumprimento
#8.11
Referente ao despacho 8.6 publicado na RPI 2160 de 29/05/2012.
23/10/2012
RPI 2181
Dados do pedido
Número
PI0519795Tipo
Depósito
Publicação
PCT
EP2005014080 Pedido arquivado por falta de pagamento das anuidades (art. 86 da LPI). A tecnologia está em domínio público no Brasil.
Falar com um especialistaÚltima movimentação publicada pelo INPI: 23/10/2012. Atualizamos a cada nova RPI, publicada semanalmente.
Depositantes
DSM FINE CHEMICALS AUSTRIA NFG GMBH & CO KG
AT
Inventores
A. G. (pessoa física)
AT
K. G. (pessoa física)
AT
O. M. (pessoa física)
AT
R. G. (pessoa física)
AT
R. W. (pessoa física)
AT
W. S. (pessoa física)
AT
Classificação IPC
Prioridades unionistas
AT
A 84/2005 · 20/01/2005
Resumo técnico
R-HIDROXINITRILA LIASES QUE APERFEIÇOAM A ACEITAÇÃO DO SUBSTEATO E O USO DO MESMO. R-hidroxinitrila liases apresentaram uma melhora na aceitação do substrato, atividade aumentada e seletividade aumentada. Estas R-hidroxinitrila liases da família Rosa ceae apresentam uma substituição na seqúência de aminoácidos no a) resíduo de aminoácido correspondente a posição 360 da proteína PaHNL5 madura por outro aminoácido apoiar ou aminoácido neutro e/ou b) resíduo de aminoácido correspondente à posição 225 da proteína PaHNL5 madura por outro aminoácido polar, sendo isso possível também através da inclusão, quando apropriada, de 1 a 20 resíduos no centro ativo ou no canal hidrofóbico levando à substituição do centro ativo.
Publicações na Revista da Propriedade Industrial (RPI).
#8.11
Referente ao despacho 8.6 publicado na RPI 2160 de 29/05/2012.
23/10/2012
RPI 2181
#8.6
Referente à 6ª anuidade.
29/05/2012
RPI 2160
#1.3
17/03/2009
RPI 1993
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